• Willkommen im Biologie-Forum! Du brauchst Hilfe? In unserem Biologie-Forum kann jeder seine Fragen zur Biologie stellen - und anderen bei Fragen helfen.

Enzymatik

FabianBio

Einfacher Mehrzeller
Hallo :)

Aufgrund der Schulschließung hat meine Biologielehrerin uns Aufgaben über diese 3 Wochen aufgegeben. Leider komme ich bei einem Arbeitsblatt nicht voran und hoffe, dass mir vielleicht jemand helfen kann.
Wie bereits in der Überschrift erwähnt, geht es dort um Enzyme, ich habe einen Screenshot der Aufgaben angehängt. Biologie war noch nie meine Stärke und ich schaue mir das Blatt nun schon seit einer halben Stunde an ohne zu wissen was ich damit anfangen soll. Ich hoffe ihr könnt mir weiterhelfen.
Danke schon mal im vorraus :)
 

Dateianhänge

  • Screenshot_20200326-092843_Gallery.jpg
    Screenshot_20200326-092843_Gallery.jpg
    208.7 KB · Aufrufe: 8

Joffi

Moderator
Moderator
Klaro. Am besten Du schreibst Deine Lösungsversuche soweit Du kommst hier mal hin und schreibst dazu, wo es hakt. Dann können wir bei konkreten Fragen bestimmt anschieben.
 

FabianBio

Einfacher Mehrzeller
Klaro. Am besten Du schreibst Deine Lösungsversuche soweit Du kommst hier mal hin und schreibst dazu, wo es hakt. Dann können wir bei konkreten Fragen bestimmt anschieben.

Hallo :)
Ich kenne mich mit den Enzymen leider so gut wie gar nicht aus. Bei Aufgabe 1.1 weiß ich daher nicht, was was ist bzw. wie ich die Ziffern beschriften soll.
 

Phragmites68

Komplexer Mehrzeller
Hallo FabianBio

Das Bild ist etwas gerin aufgelöst, aber ich versuchs mal:
Zur Beschriftung des Bildes:
1 Die dicken schwarzen Striche sind kovalente Bindungen zwischen den Aminosäureseitenketten, also Disulfidbrücken.
2 Ich bin mir nicht sicher, aber ich könnte mir vorstellen, dass mit dem grauen Fleck, der Bereich des aktiven Zentrum gemeint ist.
3 Demnach sind das die Stellen des Polypeptids, die im funktionierenden Enzym das aktive Zentrum bilden.
4 Halbe Disulfidbrücken gibt es ja nicht, aber hier soll das die Sulfhydrylgruppe (-S-H) der Seitenkette des Cysteins darstellen.
5 Das soll dann das nach der Herabsenkung der Temperatur wieder gefaltete (allerdings anders, wie die grauen Stellen zeigen) Protein sein.

Erhitzen und Abkühlen:
Beim erhitzen wird dem Enzym so viel thermische Energie hinzugefügt, das das Protein so sehr zu Schwingen beginnt (thermische Energie ist ein Art kinetischer Energie), das die Bindungen der Seitenketten auseinanderbrechen. Nun liegt ein ungefaltetes Polypeptid vor. Beim abkühlen faltet sich die Polypeptidkette wieder zu einem Protein, da aber nicht die physiologischen Bedingungen, wie in der Zelle vorliegen, und das Falten nicht von der Zelle gesteuert wird, liegt jetzt ein anderes Protein vor, also nicht mehr das Enzym. Daraus erklärt sich dann auch, was das für die Funktionsfähigkeit bedeutet. Stichwort- Denaturierung.

Das Messverfahren sollte sich leicht recherchieren lassen und die Kurvenbeschreibeung ist auch einfach. Bei der Interpretation würde ich vielleicht die Michaelis-Menten-Konstante bestimmen, je nachdem was eure Lehrerin erwartet. Ich kenne solche Aufgaben sonst nur in Kombination mit einer zweiten Kurve, die eine gehemmte Reaktion darstellt, und man bestimmen sollte, welche Hemmung stattfindet. Dazu ist diese Konstante notwendig. Warum die Kurve zum Schluss niedriger wird, eine (allosterische) Hemmung durch das Produkt beantworten, oder es ist nur ein Messfehler.
Warum die Kurve erst ansteigt, ist denke ich klar. Schließlich muss erst ein Diffusion stattfinden, bevor Enzym und Substrat sich finden.

Ich hoffe, ich konnte dir helfen.
Phragmites68
 

FabianBio

Einfacher Mehrzeller
Hallo FabianBio

Das Bild ist etwas gerin aufgelöst, aber ich versuchs mal:
Zur Beschriftung des Bildes:
1 Die dicken schwarzen Striche sind kovalente Bindungen zwischen den Aminosäureseitenketten, also Disulfidbrücken.
2 Ich bin mir nicht sicher, aber ich könnte mir vorstellen, dass mit dem grauen Fleck, der Bereich des aktiven Zentrum gemeint ist.
3 Demnach sind das die Stellen des Polypeptids, die im funktionierenden Enzym das aktive Zentrum bilden.
4 Halbe Disulfidbrücken gibt es ja nicht, aber hier soll das die Sulfhydrylgruppe (-S-H) der Seitenkette des Cysteins darstellen.
5 Das soll dann das nach der Herabsenkung der Temperatur wieder gefaltete (allerdings anders, wie die grauen Stellen zeigen) Protein sein.

Erhitzen und Abkühlen:
Beim erhitzen wird dem Enzym so viel thermische Energie hinzugefügt, das das Protein so sehr zu Schwingen beginnt (thermische Energie ist ein Art kinetischer Energie), das die Bindungen der Seitenketten auseinanderbrechen. Nun liegt ein ungefaltetes Polypeptid vor. Beim abkühlen faltet sich die Polypeptidkette wieder zu einem Protein, da aber nicht die physiologischen Bedingungen, wie in der Zelle vorliegen, und das Falten nicht von der Zelle gesteuert wird, liegt jetzt ein anderes Protein vor, also nicht mehr das Enzym. Daraus erklärt sich dann auch, was das für die Funktionsfähigkeit bedeutet. Stichwort- Denaturierung.

Das Messverfahren sollte sich leicht recherchieren lassen und die Kurvenbeschreibeung ist auch einfach. Bei der Interpretation würde ich vielleicht die Michaelis-Menten-Konstante bestimmen, je nachdem was eure Lehrerin erwartet. Ich kenne solche Aufgaben sonst nur in Kombination mit einer zweiten Kurve, die eine gehemmte Reaktion darstellt, und man bestimmen sollte, welche Hemmung stattfindet. Dazu ist diese Konstante notwendig. Warum die Kurve zum Schluss niedriger wird, eine (allosterische) Hemmung durch das Produkt beantworten, oder es ist nur ein Messfehler.
Warum die Kurve erst ansteigt, ist denke ich klar. Schließlich muss erst ein Diffusion stattfinden, bevor Enzym und Substrat sich finden.

Ich hoffe, ich konnte dir helfen.
Phragmites68

vielen vielen Dank!
 
nach oben