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Bio-Olympiade-Frage

  • Hat das Thema erstellt emtschie
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E

emtschie

Gast
:rolleyes:
ich komm bei 2b absolut nicht weiter!

hat das wieder was mit hydrophilen & hydrophoben aminosäuren zu tun?
und woher weiß ich, was das für nen einfluss auf die dimersierung hat?

wenn es an hydrophil & hydrophob liegen würde gäbe es ja bei (4) Val81->Ile keinen einfluss auf die dimerisierung,oder?

,,,bin echt ahnungslos! hilfe!!

maria
 
E

emtschie

Gast
das ist übrigens die frage:

b) Die Regionen der beiden Rezeptoren, die bei der Dimerisierung in Wechselwirkung treten, sind in der unteren Abbildung dargestellt:

http://www.biologieolympiade.de

Diese Wechselwirkungen spielen bei der Dimerisierung der Rezeptoren eine wichtige Rolle. Deshalb können Aminosäuresubstitutionen, die durch Mutationen verursacht werden, einen großen Einfluss auf die Dimerisierung haben.
Geben Sie an, welchen Einfluss die folgenden Substitutionen auf die Dimerisierung haben könnten und begründen Sie.

(1) Asp21 → Arg (2) Ser32 → Thr (3) Phe46 → Asn (4) Val81 → Ile
 

Joffi

Moderator
Moderator
So, jetzt hab ich mir doch die Fragen runtergeladen. Deine Frage ist ohne das Bild aus der Aufgabe nämlich nicht zu beantworten. Ich muss ja wissen, was mit was interagiert, sonst sind die Austausche nicht einzuschätzen. So, nu aber: Die Eigentschaften der jeweiligen Aminosäuren (AS) sind natürlich der ausschlaggebende Punkt, aber es gibt derer mehr als nur hydrophil/hydrophob. Eine Überisicht findest Du z.B. hier: http://www.biokurs.de/skripten/bs11-7.htm etwa zwei Drittel die Seite runterscrollen.
So, jetzt schaust Du Dir die Abbildung der Aufgabe an und guckst, WARUM diese Domänen wohl interagieren können. Da die Olympiade ja entfernt sportlich sein soll, werd ich jetzt mal nicht das Ergebniss hinschreiben, sondern nur ein paar Tips geben. Da haben wir zB Interaktion zwischen Asp21 und Lys47. Warum wohl? Weil sie verschieden geladen sind und sich deshalb anziehen. Und was passiert wohl, wenn man Asp21 in Arg mutiert (welches definitiv nicht negativ geladen ist wie der Asp-Rest)? Genau.
So, auf die Weise schaust Du Dir jetzt die anderen Aminosäure-Interaktionen an, vergleichst die Mutation mit der Ausgangssituation und guckst, ob das wohl einen Effekt hat oder nicht. Beachte Ladung (Anziehung/Abstoßung), Größe/Länge des Rests (sterische Effekte) und dergleichen. Wenn Du nicht klarkommst, meld Dich nochmal.
 
E

emtschie

Gast
findet bei änderung der ladung keine dimerisierung statt?
 

Joffi

Moderator
Moderator
Dimerisierung bedeutet ja einfach nur, dass die zwei Proteine aneinander haften. Das wiederum tun sie mal als Beispiel, weil positiv geladene AS-Reste des einen Proteins direkt neben negativ geladenen des andere zu liegen kommen. Durch die Anziehung zwischen pos und neg kommen die nicht mehr so leicht voneinander los und sind dann ein Dimer. Wenn man nun eine der positiven AS in eine AS mit negativem Rest mutiert, dann wird die Bindung der beiden natürlich schwächer. Ob das zu einem kompletten Ausfall oder nur zu einer Einschränkung der Funktion führt, kann man so theoretisch nicht vorhersagen. Aber die Aufgabe heisst ja auch "welchen Einfluß KÖNNTEN diese Mutationen haben", dafür reichts :)
 
E

emtschie

Gast
okokok...einfaches prinzip verstanden!!
(sorry für die peinlichen fragen...)

&gleich noch eine: die basischen AS haben doch ne negative ladung im rest,oder??? :eek:
 
H

Hemoglobin

Gast
Basische AS wie Lysin od. Arginin haben bei physiologischem pH POSITIVE Ladung, saure AS NEGATIVE Ladung

LG
Hemo
 
V

VerzweifeltesEtwas

Gast
hallo ihr Lieben...

ich hab eigentlich auch noch ne frage zu aufgabe 2b)...(ich hoff das kann ich hier einfach reinposten?!?!)
also warum (1) (asp21 -> arg) nicht gut ist weiß ich denk ich....

aber warum (2): ser32 -> Thr??? kann mir jemand da kleine tipps geben?!?! was ich rausgefunden hab ist, dass beide polar sind (hilft wohl eher nicht weiter...:/).... dann hab ich mir noch die strukturformeln von thr ser32 und gln59 angeguckt.. und naja ich hab chemie schon lange abgewählt.. und kann nichts mit chemischen reaktion anfangen... da seh ich nur, dass bei threonin noch son CH3 neben dem OH ist.... mhhh ?!.. hilft das?!

also wann entstehen zb. wasserstoffbrücken eigentlich?! hab gehört, wenn H und H... oder H und O oder H und N nebennander sind?!?! dann verbinden die sich irgendwie?!?!?! argh.. das is so verwirrend :(.....

ahja.... was sollen die zahlen hinter den aminosäurekürzeln eigentlich?!?!?
und ja... bei (3) und (4) war ich ebenso ratlos wie bei (2).... :(

oh und noch eine frage: konformationsänderung: was genau ist das?... verändert sich dann nur die form des proteins, aber die aminosäuresequenz bleibt gleich? oder werden die auch ausgewechselt durch die konformationsänderung?!?!?

also ich brauch ganz ganz ganz ganz arg dringend hilfe :(

liebste grüße
julia
 
F

funny

Gast
2b)
Also die Erklärung von Joffi für (1) hab ich ja verstanden. Dann hab ich ja auch auf der Seite geguckt, die Joffi vorgeschlagen hat und mir Gedanken darüber gemacht. Kann es sein, dass eine Dimerisierung bei (2) ni möglich is, weil sich hydrophob und hydrophil ni verbinden kann??? Und bei (3) sind die Reste von Threonin und Glutamin beide kurz. Könnte es sein, dass sie dadurch instabil sind und eine Dimerisierung dadurch auch ni möglich is? Bei (4) bin ich noch gar ni richtig auf ne Lösung gekommen. Beide sind hydrophob, bei der Ladung is ja auch nix besonderes. Nur Isoleucin is etwas länger als Valin, aber das kann ja ni das Entscheidende sein.
Weiß jemand mehr? :confused:
 

Joffi

Moderator
Moderator
1.) Konformationsänderung bedeutet in der Tat nichts anderes als Änderung der Form, Aminosäuresequenz bleibt gleich. Allerdings bringt eine Änderung der Form natürlich auch eine Verschiebung der relativen Position von Aminosäuren zueinander im 3D-Raum. Spielt für die Aufgabe hier aber eh keine Rolle.
2.) Die Zahlen neben den Aminosäuren zeigen die Position in der Primärsequenz. Beginnend mit Methionin-1 wird einfach weitergezählt. Soll heißen Ser32 und Phe46 sind in der Zeichnung zwar nebeneinander, aber in Wirklichkeit liegen dazwischen noch jede Menge weitere AMinosäuren, die nur weggelassen wurden, weil unbedeutung in dem Zusammenhang.
3.) Googelt mal das Wort "wasserstoffbrücke" (BILDsuche!), schaut euch das zweite Treffer-Bild an und sucht mal, ob man da nicht vielleicht Aminosäurereste erkennt... ;) Grob gesagt können sich H-Brücken bilden, wenn eine negative auf eine positive Partialladung trifft. Beispiel: "O" oder "N" sind stark elektronegativ und "ziehen" Elektronen von gebundenem "H" näher zu sich rüber, das H wird dadurch partial positiv. Kommt es in die Nähe eines N's in einem anderen Molekül... tadaa
4.) Ob es was ausmacht, wenn Val in das nur wenig längere Ile getauscht wird? Naja, versucht mal mit Bleistift ein Ile an die Stelle vom Val zu setzen und schau was passiert... BUMMS :D
 
D

Daniel2005

Gast
@ joffi

(2)

Ser32 (polar)– Gln59 (polar)

Ser32 → Thr

Thr (polar) – Gln59 (polar)

dh. es entsteht eine stärkere wassstoffbindung ?
 
D

Daniel2005

Gast
(1)
Arg(basisch) → Lys47(basisch) (zwei positive Ladungen d.h. weniger (eventuell keine) Anziehung mehr)

(2)
Thr (polar, hydrophil) – Gln59 (polar, hydrophil) Bindung durch Wasserstoffbrücken

(3)
Asn (polar, hydrophil) - Val81 (unpolar, hydrophob) keine Bindung

(4)
Ile (unpolar, hydrophob) – Phe 46 (unpolar, hydrophob) hydrophobe Wechselwirkungen und Van der Waals Wechselwirkungen (=Bindung)

ist das richtig für Aufgabe 2b) ?
 
F

funny

Gast
Das klingt logisch.
Bei 3d) hab ich jetz die relative Häufigkeit für die Punktmutation berechnet
-> (597+27+25)/3=216,3. Is das bis jetz richtig? Und muss ich das auch noch für Stamm 2 ausrechnen? Weiß jetz nur ni wie ich das pro Nukleotid für das betroffene Gen ausrechnen soll. Wieviele Nukleotide sind denn in einem Gen und muss ich das nur für ein einziges Gen berechnen?
*Genetik is schon nen bissl her*
 

Joffi

Moderator
Moderator
Eine Mutationsrate von 1:216,3 ??? Das arme Vieh überlebt keine einzige Generation, da hättest Du ja in jedem einzelnen Gen schon mehrere Mutationen. Der Wert liegt gigantisch (!) viel niedriger. Als Tipp: Deine Überlegung ging schon insofern in die richtige Richtung, als das Du Dir angesehen hast, wieviele Kolonien es schaffen wieder Lactose zu verwerten. Da schau noch mal genau, auf welcher Platte und welcher Stamm da was mit spontanen Punktmutationen zu tun hat. Außerdem fehlt Dir eine Bezugsgröße: Soundsoviele Überlebende VON wievielen ursprünglich?
Wenn Du damit nicht weiterkommst: Irgendwo hier im Forum hab ichs mal vorgerechnet, schau mal.
 
D

Daniel2005

Gast
@ joffi (bist doch n schlauer fuchs)
was sagst du zu meinen ergebnissen ?
 
V

VerzweifeltesEtwas

Gast
he joffi.. danke danke danke, dass du dich meinem nicht so kurzen text zugewandt hast.. aber hab da noch ein paar fragen

zu 1.) die in 2b abgebildeten aminosäuren sind nich hydrophob....... un trotzdem im membranbereich!... das passt dann doch gar nich mehr zur lösung von 2a oder irre ich mich da jetz total?

zu 2.) DANKE... endlich weiß ich was diese dummen zahlen da sollen.. hatte mich total verwirrt.. naja nu nimmer

3.) mh... zu den wasserstoffbrücken... mh also... hat (2) was mit wasserstoffbrückenbindung vielleicht zu tun?!.. mh dass da dann halt so das O vom OH von Thr mit dem H von H2N von gln59? oder wie?
und was is mit (3) und (4)??? ich hab doch keinen schimmer von chemie... habs lange lange zeit abgewählt. bei (3) irgendwas mit hydrophobe wechselwirkung als lösung?!? und mit (4)?? irgendwas wegen des benzolrings von phe?!?! kann der bestimmte dinge nich binden oder äh.. man ich hab keinen schimmer davon :( bitte bitte hilf mir.. das is zu chemisch für mich...:(

4.) mh was is dein BUMMS ausgeschrieben??! ;).... also äääh is das dann das gleiche? also keine veränderung oder wie??... oder hat das länger ile da doch ne auswirkung auf die dimerisierung?!


mh
bitte helft mir.. bidde JOFFI... kannst das doch bestimmt..
liebe grüße
julia
 

Joffi

Moderator
Moderator
Heieieiei, ein Fülle von Fragen. Ich glaub ich schreib mal jetzt Lösungsansätze einfach für 2b1-4:

1. Die Folgen sollten recht einleuchtend sein. Positiv und negativ ziehen sich bekanntlich an (pro Dimerisierung), bei Austausch... klar.
2. Ser und Gln können eine H-Brücke bilden (pro D.), Thr hat terminal ein Methyl, kein Hydroxyl, also ein schwächer elektronegatives Zentralatom. Falls jemand definitiv weiß, dass auch Thr mit Gln H-Brücken bildet, korrigiere er mich.
3. meiner persönlichen Meinung nach der schwächste Kandidat. Phe und Val sollten nicht allzu stark interagieren (darauf keine Garantie, bin mir unsicher), Asn stört dann auch nicht mehr viel.
4. Nochmal: Die Aminosäurereste müssen auch STERISCH passen. BUMMS bedeutet ausgeschrieben soviel wie Knall oder Batz oder Peng oder Klatsch :) Der lange Ile-Rest würde mit dem Phe-Rest kollidieren, das Ile ist einfach rein räumlich ganz ohne Chemie blöde im Weg. Si claro?

Dann noch EInzelfragen: Wer behauptet, die AS aus 2b seien im Membranbereich? Genau, niemand, damit brauchen sie auch nicht durchgehend hydrophob zu sein.
 

laila

Vogel
ich habe mir einmal nur die seitengruppen gegenüberstehend aufgemalt und komme bei (4) auf den schluss, dass auch die AS auch nach der mutation noch zusammen passen.
es steht ja dem Phe, einem sechseck sozusagen, in der ausgangssituation eine eckige Klammer, das (Val) gegenüber, so inetwa -<.
Diese passt genau um das sechseck. (Ile) sieht stark vereinfacht so aus, wie diese klammer, nur das oben noch ein strich dran hängt. Sie müsste also immernoch um dieses sechseck passen...

*verwirrtbin*
:confused:
 

Joffi

Moderator
Moderator
Hehehe, witzig, in der Tat. So könnte man´s auch zeichnen, ja. Hab einfach nur auf meine hübsche AS-Übersicht geschaut und da ist der Ile-Rest linear dargestellt, der von Val wie im Aufgabenbild. Aber nach etwas Schieberei kriegt man das ja wirklich dargestellt wie Val mit einem verlängerten Arm. Na wie gut, dass hier mitgedacht wird :) Gut, ich rudere zurück und sage nur noch "könnte räumlich Probleme geben". Um das wirklich genau rauszufinden, müsste ich größeres Zeichentalent besitzen und mal mit den korrekten Bindungswinkeln arbeiten statt zu projezieren. Sorry an alle!
 
V

VerzweifeltesEtwas

Gast
hallo,
ersteinmal.. danke fürs zeit opfern :).....

zu 2.: ok.... verstehe.. ser und gln machen eigentlich fein ne h-brücke als verbindung.. aaaaaaaaaber wieso macht thr nicht einfach mit seinem oh die h-brücke... anstelle mit diesem ch3?.. mh weil ich mein... spricht was dagegen? hat ser ja auch so gemacht.. *?*.... also hat die substitution bei (2) gar keinen einfluss auf dimerisierung? ooooder sogar n guten.. weil mh da sind noch n paar h's (ch3) für ne wasserstoffbrücke....?

zu 3 und 4: baun die da auch h-brücken oder was? oder is das was mit van der waals bindung?

und zu dem hier: "Wer behauptet, die AS aus 2b seien im Membranbereich? Genau, niemand, damit brauchen sie auch nicht durchgehend hydrophob zu sein." mh.. naja.. da auf der hp von der bioolymp. gibbet n bild von der dimerisieurng.. un das sieht so aus als wärs im membranbereich...

liebe grüße
julia
 
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