Fragen zu Enzyme + Fotosynthese

[Taeubchen]

Hi hab drei Übungsfragen zu denen ich nicht wirklich eine Antwort fand, ich hoffe jemand kann mir helfen ??

1. Warum könnenn Aminosäuren bzw. Proteine als Puffersubstanzfungieren ?
- was meint man den mit Puffersubstantz - die möglichen Hemmungen ??
2. Wie kann die Wirkungsweise von Enzyme beeinflusst werden ?
Ich kam nur auf 3 Möglichkeiten durch Hitze, pH- Wert Veränderung und durch die Wirkung von Enzyme.. gibt es noch mehr ??
3. Gliedern Sie die Fotosynthese in 2 große Abschnitte und benennen die Hauptprodukte im einen und im anderen Abschnitt sind .
- die versteh ich überhaupt nicht

lieben Gruß aus dem verschneiten Allgäu
Taeubchen

 

[Torben]

1. Pufferlösungen sind in der Lage starke Säuren und Basen "abzufangen", dass heißt bei Zugabe von Säure oder Base zu einer Pufferlösung ändert sich der pH Wert nur sehr gering.

Aminosäuren liegen bei neutralem pH-Wert in der Regel als Zwitterion vor: Die Säuregruppe (-COOH) liegt deprotoniert vor (-COO-), die Amino-Gruppe (-NH2) liegt protoniert vor (-NH3+). Wird nun eine starke Säure hinzugegeben, so nimmt die Säuregruppe der Aminosäure ein Proton auf und wird wieder zu -COOH. Da die Säuregruppe der Aminosäure nur mäßig stark ist, ändert sich der pH-Wert der Lösung nicht großartig. Bei Zugabe von starker Base wird die Aminogruppe deprotoniert, dass bedeutet dass sie wieder zu -NH2. Auch dabei ändert sich der pH-Wet der Lösung nicht stark. Daher sind Aminosäure potentiell als Puffersubstanzen geeignet.

2. Ich würde noch (kompetitibe und allosterische) Inhibitoren und Aktivatoren erwähnen. Auch die Salzkonzentration und die Polarität der Umgebung spielen eine Rolle (hydrophil oder hydropphob). Ganz wichtig sind natürlich Phosphorylierungen, aber die meinst du vermutlich mit "durch die Wirkung von Enzymen).

3. Lichtreaktion und Calvin-Zyklus. Die Lichtreaktion bildet ATP und NADPH + H+ (sowie O2 aus H2O). Im Calvinzyklus werden ATP, NADPH + H+ und CO2 verbraucht und daraus Zucker gebildet.

 

[Taeubchen]

Danke !

Danke für deine Antwort, hat mir echt weitergeholfen, vor allem die erste Antwort - nochmals ein verspätetes Danke für deine Hilfe !!!!

 

[Taeubchen]

oh noch ein Problem

Bin beim stöbern noch Mal auf die Enzyme gestossen - können die auch positiv beeinflusst werden , wenn ja wie ?
Hoff du kannst mir helfen

 

[Torben]

Selbstverständlich können Enzyme auch positiv beeinflusst werden, und zwar auf sämtliche Arten, auf die sie auch negativ beeinflusst werden können (Kommt halt auf das Enzym an...).

Manche Enzyme werden zum Beispiel durch Hitze inaktiv oder sogar zerstört. Andere Enzyme dagegen, können erst bei hohen Temperaturen richtig arbeiten (z.B. die Taq-Polymerase).

Manche Enzyme brauchen hohe Salzkonzentrationen, andere niedrige. Manche werden durch Phosphorylierungen inaktiviert, andere dagegen aktiviert.

Und von allosterischen Aktivatoren hatte ich auch schon geschrieben.

Toll ist übrigens auch eine Aktivation wie im Hämoglobin (transportiert Sauerstoff von der Lunge zum Rest des Körpers):
Hämoglobin liegt als Tetramer (Komplex aus vier mal dem gleichen Peptid) vor. Die Sauerstoffbindekapazität ist im Grundzustand relativ gering. Wird jedoch ein Sauerstoff in einer der Untereinheiten gebunden, wird Sauerstoff in den anderen Untereinheiten besser gebunden. Sind schon zwei Sauerstoffmoleküle gebunden wird die Bindung noch stärker aktiviert...

Dies führt dazu, dass wenn genug Sauerstoff vorhanden ist (z.B. in der Lunge) gleich sehr viel gebunden wird (es geht ja mit jedem Molekül leichter...), ist das Protein dagegen in einer sauerstoffarmen Umgebung, wird gleich sehr viel O2 abgegeben (beim Abgeben eines Moleküls werden die anderen ja auch leichter freigesetzt).
Hierbei handelt es sich also um eine Aktivation durch das "Substrat" selber.

 

[Taeubchen]

ah super danke

danke noch Mal für deine Hilfe,
das mit dem Hämoglobin ist ja echt interessant, jetzt weiß ich da
endlich auch mehr , hab mich schon gewundert wie das den soo abläuft