hilfe!! wer hat ahnung:glutamat-dehydrogenase,michaelis-menten diagramm usw.

[micha]

hey leute,
ich hab eine ganz strenge bio-lehrerin bekommen, die einem wirklich das leben zur hölle macht,wenn man die hausaufgaben nicht hat.
leider geht es fast nur um chemie, wovon ich nicht die geringste ahnung habe.
eigentlich haben wir das thema enzyme...jetzt haben wir eine hausaufgabe zu morgen bekommen(thema:glutamat-dehydrogenase mit u. ohne salicylatzusatz): wir haben werte,die wir sowohl in ein michaelis-menten diagramm als auch in ein lineweaver-burk diagramm zeichnen sollen. kann mir jemand vll das prinzip dieser diagramme erläutern?
dann sollen wir noch beantworten( u. a. anhand des michaelis-menten diagramms) welchen einfluss salycilat auf die glutamat-dehydrogenase hat und diese aussage eben anhand des anderen diagramms überprüfen.

was wolln die denn von mir!?
bitte,bitte helft mir schnell

micha

 

[Torben]

Viele Enzyme weisen eine Michaelis-Menten-Kinetik auf. Das hört sich ersteinmal kompliziert an, bedeutet aber ersteinmal garnichts kompliziertes.
Es heißt einfach, dass folgende Gleichung näherungsweise gilt:

v = ( k2 * [E] * ) / ( KM + )

Dabei beduten die Zeichen folgendes:
v = Reaktionsgeschwindigkeit

k2 = Eine Konstante, die aber sehr charakteristisch für das Enzym ist. Sie gibt nämlich an, wie viele Male pro Sekunde ein Enzym arbeiten kann und wird daher auch "turn over frequency" genannt.

[E] = Konzentration des Enzyms

= Konzentration des Substrats

KM = Michaelis-Menten-Konstante. Auch sie ist eine für das Enzym charakteristische Konstante.

Unter bestimmten Näherungsansätzten gilt die oben geschriebene Formel also für ein Enzym und man kann damit vorhersagen darüber treffen, wie schnell eine Reaktion abläuft, die von einem Enzym katalysiert wird. Außerdem ist es interessant zu wissen, wie schnell eine Reaktion maximal abläuft. Dazu ist es aber wichtig, alle Parameter der Formel zu kennen. Die Konzentration des Substrats und des Enzyms kann man ja vorgeben (man weiß ja wieviel man zusammenpipettiert).

Außerdem kann man eine Messreihe machen, bei der man bei verschiedenen Substratkonzentrationen die Reaktionsgeschwindigkeit misst. Und genau das ist in deiner Aufgabe anscheinend geschehen. Du hast (wenn ich die Aufgabe richtig verstanden habe) Werte für die Reaktionsgeschwindigkeit und die Substratkonzentration gegeben.

Du kannst nun einfach in einem Koordinatensystem die Reaktionsgeschwindigkeit gegen die Substratkonzentration aufgetragen.
Man erhält eine Wachstumskurve, die sich sehr bald asymptotisch einem Maximum (der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit) annährt.
Die Auswertung dieser Daten ist aber sehr schwierig.

Deshalb kann man die Daten auch noch anders Auswerten: Man trägt auf die Y-Achse den Kehrwert der Geschwindigkeit und auf die X-Achse den Kehrwert der Substratkonzentration auf. Diese Auftragung wird Lineweaver-Burk-Diagramm genannt. Falls das Enzym diese Michaelis-Menten-Kinetik aufweist (wie gesagt, dass ist nicht zwangsläufig so), dann erhält man nun eine Gerade. Um dass zu verstehen muss man ein wenig Mathematik mit der oben beschriebenen Gleichung betreiben (Kehrwert nehmen, ein bisschen kürzen und darauf achten, dass man ja 1/ einsetzt...). Außerdem hat diese Gerade einige hübsche Eigenschaften:
Der Kehrwert von dem Schnittpunkt der Gerade mit der X-Achse entspricht KM. Der Kehrwert des Schnittpunktes der Gerade mit der Y-Achse dagegen entspricht vmax, also der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit.

Ist die Enzymkonzentration bekannt, kann man zudem k2 sehr einfach berechnen: k2= vmax / [E]

Welchen Einfluss Salycilat hat, kann ich dir so aus dem Stehgreif leider nicht sagen. Du solltest einfach mal die Auftragungen machen (mit und ohne Salycilat in einem Diagramm), und gucken was sich dadurch verändert.

 

[micha]

oh danke, das hilft mir schon mal sehr..jetzt weiß ich immerhin,wie man die diagramme erstellt.
danke vielmals!..wenn noch jemand was dazu hat, gerne beitragen!