Hallo anna-10,
Kalilauge wirkt sich auf die Sekundär-, Tertiär- und (wenn vorhanden) Quartärstruktur aus. Die Folge ist Denaturierung. Hier aus Wikipedia:
"Säure- und Lauge-Denaturierung
Enzyme haben, je nach ihrem Wirkort, einen optimalen pH-Wert-Bereich für ihre Aktivität. Enzyme von sauren Wirkungsorten denaturieren bereits bei leicht basischen Bedingungen (blau) und umgekehrt (grün).
Je nachdem, wie der pH-Wert der natürlichen Umgebung des Proteins ist, besitzen Proteine ein pH-Optimum. Dieses Optimum kann im sauren pH-Bereich liegen, wie beispielsweise bei lysosomalen Proteinen. In anderen Fällen kann dieses jedoch auch im Basischen liegen. Im Bereich des pH-Optimums ist ein Protein am stabilsten und denaturiert daher nicht.
Die Säuredenaturierung, beispielsweise mit 40 % (V/V) Essigsäure,
[14] führt zu Ladungsverschiebungen zwischen den Molekülen und letzten Endes zu einer Umfaltung des Proteins in den unter den jeweiligen Bedingungen energetisch günstigsten Zustand. Die
Säure gibt
Protonen (H+) ab und verursacht damit die
Ladungsänderung in der Proteinstruktur, sodass die Wasserstoffbrückenbindungen teilweise zerstört werden und die gleichen positiven Ladungen sich gegenseitig abstoßen. Zusätzlich gibt die Säure Protonen (H+) an die
Carboxylatgruppe (COO−) der Aminosäuren Aspartat und Glutamat ab, sodass
Carboxygruppen –COOH entstehen und deren vorherigen negativen Ladungen verschwinden. Dies führt dazu, dass keine ionischen Wechselwirkungen zwischen der Carboxygruppe und den positiven Ladungen im Protein mehr möglich sind.
Entsprechendes können
Laugen bewirken, auch sie ändern die Zusammensetzung der Ionen über den
pH-Wert, jedoch werden
Aminogruppen von
Lysin oder
Arginin deprotoniert, wodurch weniger positive Ladungen im Protein vorkommen, die mit negativ geladenen Gruppen wechselwirken könnten. Zusätzlich werden Carbonsäuregruppen zu Carboxylaten deprotoniert, wodurch Wasserstoffbrückenbindungen zerstört werden können und mehr negative Ladungen im Protein auftreten, die sich gegenseitig abstoßen.
Bei der Säure- oder Laugendenaturierung kann gleichzeitig eine
Hydrolyse des Proteins auftreten.
Im Hinblick auf den pH-Wert ist auch der
isoelektrische Punkt (pI) eines Proteins von Bedeutung. An diesem Punkt ist ein Protein in der Nettoladung ungeladen und fällt daher schnell aus der Lösung aus. Am pI ist das Protein somit sehr empfindlich.
[15]"
Durch die Denaturierung ist das Enzym nicht mehr funktionsfähig.
Ich hoffe, ich konnte dir helfen.
Phragmites68