allosterische Hemmung (allosterische Inhibition, negativ allosterischer Effekt) Bei der allosterischen Hemmung besetzt der Inhibitor nicht das aktive Zentrum (die Bindungsstelle des Substrates im Enzym), sondern eine andere Stelle des Enzyms. Obwohl die Bindung nicht das aktive Zentrum betrifft, bewirkt diese Bindung dennoch eine Hemmung des Enzyms: Das aktive Zentrum wird in Folge der allosterischen Bindung in seiner Struktur so verändert (Konformationsänderung), dass das Substrat schlechter oder gar nicht mehr an das aktive Zentrum binden kann - und die Umsetzung des Substrats damit unterbleibt. Erst wenn das hemmende Molekül (der Inhibitor) nicht mehr gebunden ist, kann das Enzym das betreffende Substrat umsetzen. Es handelt sich bei der allosterischen Hemmung, um eine nichtkompetetive Hemmung, da keine Konkurrenz um das aktive Zentrum besteht.
Siehe auch unter: allosterisch kompetitive Hemmung
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Internet:
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