Hämoglobin (roter Blutfarbstoff)
Das Hämoglobin (kurz: Hb) heißt auch roter Blutfarbstoff, da durch ihn das Blut die rote Farbe erhält. Hämoglobin befindet sich innerhalb des Blutes bei Wirbeltieren in den Erythrozyten (den roten Blutkörperchen)*. Hämoglobin hat die wichtige Aufgabe, Sauerstoff zu binden. Das Binden von Sauerstoff an Hämoglobin wird als Oxygenierung bezeichnet.
Hämoglobin ist eine Farbstoff-Eiweißverbindung: Hämoglobin besteht zu 95 % aus dem Eiweiß (Protein)
Globin und zu 5 % aus dem roten Blutfarbstoff Häm. Eisen ist in dieser Verbindung zweiwertig.
Genaueres zum chemischen Aufbau:
Hämoglobin besteht aus 4 Polypeptidketten (2 Alpha-Ketten und 2 Beta-Ketten), die
jeweils mit einem Häm verbunden sind. Häm ist ein Porphyrin mit
einem zentralen Eisenatom.
Menschen, die unter der Sichelzellanämie leiden, haben im Blut nicht den normalen roten Blutfarbstoff, den man Hämoglobin A (HbA) nennt, sondern einen veränderten roten Blutfarbstoff, das Hämoglobin S (HbS).
Weitere Sauerstoff bindende Proteine im Tierreich sind das Hämocyanin, das Hämerythrin und das Chlorocruorin.
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Hämoglobin kann aber prinzipiell auch direkt im Blut gelöst sein. Dies ist z. B. bei roten Zuckmückenlarven der Fall. Dadurch, dass das Hämoglobin in Zellen eingeschlossen ist, kann jedoch eine größere Speicherdichte erzielt werden. Wäre das gesamte Hämoglobin des Menschen direkt im Blut gelöst, hätte das Blut eine zu hohe Viskosität (Zähflüssigkeit), um durch die Blutgefäße gepumpt zu werden.
Siehe auch unter:
 Nitrit
Literatur:
Internet:
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